Nyupptäckt protein stödjer effektiv raffinering av sällsynta jordartsmetaller

källa: gruvdrift

I en nyligen publicerad artikel publicerad i Journal of Biological Chemistry beskriver forskare vid ETH Zürich upptäckten av lanpepsi, ett protein som specifikt binder lantanider – eller sällsynta jordartsmetaller – och skiljer dem från andra mineraler och metaller.

På grund av deras likhet med andra metalljoner är reningen av REE från miljön besvärlig och ekonomisk endast på ett fåtal platser. Eftersom forskarna visste detta bestämde sig forskarna för att utforska biologiska material med hög bindningsspecificitet för lantanider som mekanismer som skulle kunna erbjuda en väg framåt.

Det första steget var att granska tidigare studier som tyder på att naturen har utvecklat en mängd olika proteiner eller små molekyler för att fånga lantanider. Andra forskargrupper har upptäckt att vissa bakterier, metylotrofer som omvandlar metan eller metanol, har enzymer som kräver lantanider på sina aktiva platser. Sedan de första upptäckterna inom detta område har identifiering och karakterisering av proteiner involverade i avkänning, upptag och användning av lantanider blivit ett framväxande forskningsfält.

För att identifiera nya aktörer i lantanomen studerade Jethro Hemmann och Philipp Keller tillsammans med medarbetare från D-BIOL och Detlef Günthers laboratorium vid D-CHAB lantanidsvaret hos den obligata metylotrofen Methylobacillus flagellatus.

Genom att jämföra proteomet hos celler som odlats i närvaro och frånvaro av lantan fann de flera proteiner som inte tidigare var relaterade till lantanidanvändning.

Bland dem fanns ett litet protein med okänd funktion, som teamet nu kallade lanpepsy. In vitro karakterisering av proteinet avslöjade bindningsställen för lantanider med hög specificitet för lantan över det kemiskt liknande kalcium.

Lanpepsy kan berika lantanider från en lösning och har därmed potential för utveckling av bioinspirerade processer för hållbar rening av sällsynta jordartsmetaller.

---

Posttid: Mar-08-2023